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Bayreuth 1998 – wissenschaftliches Programm

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CP: Chemische Physik

CP 14: Biologische Systeme

CP 14.1: Vortrag

Mittwoch, 11. März 1998, 14:00–14:20, H19

Molekulare Details der Struktur und Kopplung von S-Schicht-Proteinen an Lipidmembranen — •M. Weygand1, B. Wetzer2, P. Pum2, U.B. Sleyter2, P. Howes3, K. Kjær3 und M. Lösche11Institut für Experimentelle Physik I, Universität Leipzig — 2Institut für molekulare Nanotechnologie, Universität für Bodenkultur Wien (Österreich) — 3Department of Solid State Physics, Risø National Laboratory (Dänemark)

Die Kopplung bakterieller S-Schicht-Proteine an Lipidmembranen wird mittels Röntgen und Neutronenreflektometrie, sowie mit GIXD (grazing incidence X-ray diffraction) an monomolekularen Proteinschichtkristallen unter Phosphatidylethanolamin-Monoschichten charakterisiert. Bei Rekristallisation des S-Schicht-Proteins von B. sphaericus CCM2177 an der Monoschicht [1] erhöht sich die Ausdehnung des Bereiches der Lipid-Kopfgruppe im Film um 8–10 Å. Dies muß als Ausbildung einer proteininduzierten Ripple-Phase interpretiert werden, in der sich die Topologie des Lipidfilms vermutlich der Topologie der Proteinoberfläche anpaßt. Gleichzeitig dringt Protein in den Kopf-Bereich des Lipids ein und bewirkt dabei ein Aufrichten der Dipolmomente zur wäßrigen Phase hin, sowie eine Erhöhung der Kopfgruppenhydratation. Die Organisation der hydrophoben Ketten bleibt dabei weitgehend unbeeinflußt. Die physiologische Relevanz des an der Monoschicht gefundenen Strukturmodells für die physiologische Situation wird diskutiert.

[1] A. Diederich et al., Coll. Surf. B 6, 335 (1996)

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