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MO: Molekülphysik
MO 11: Femtosekundenspektroskopie IV: molekulare Dynamik
MO 11.3: Talk
Wednesday, March 6, 2002, 17:00–17:15, HS 15/E07
Ultraschnelle Strukturdynamik von Azopeptiden — •Helmut Satzger1, Christopher Root1, Sebastian Spörlein1, Raymond Behrendt2, Christian Renner2, Luis Moroder2, Josef Wachtveitl3 und Wolfgang Zinth1 — 1Lehrstuhl für BioMolekulare Optik, Oettingenstr. 67, Ludwig-Maximilians-Universität München, 80538 München — 2Max-Planck-Institut für Biochemie, am Klopferspitz 18a, 82152 Martinsried — 3Institut für Physikalische und Theoretische Chemie 11, Marie-Curie-Str. 11, 60439 Frankfurt am Main
Die initialen Reaktionen bei der Faltung von Proteinen konnten bisher nicht in Echtzeit verfolgt werden. Neuartige Azopeptide, bei denen die cis/trans Isomerisierung von Azobenzolderivaten das Lichtschalten des Peptidrückgrats induzieren, ermöglichen nun zeitaufgelöste Beobachtungen von Konformationsübergängen.
In einer vergleichenden Studie wurden mittels fs-zeitaufgelöster transienter Absorptionsspektroskopie Chromophor Azobenzol, zyklisches und bizyklisches Chromophor-Peptid-System in H2O und DMSO untersucht. Die Photoisomerisierung von freiem Azobenzol läuft im wesentlichen im sub-ps Bereich ab. Beim kompletten zyklischen Azopeptid wurden Zeitkonstanten auf der 100 ps-Zeitskala beobachtet, die die konformative Antwort des Peptidteils widerspiegeln. Die Untersuchungen von verschiedenen Azopeptidtypen (von denen einige eine lichtschaltbare biologische Aktivität aufweisen) zeigen, dass die wesentlichen Strukturänderungen auf der Sub-ns Zeitskala beendet sind.